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1. 蛋白质变性后为什么容易凝聚沉降？

1、蛋白质变性后为什么容易凝聚沉降？

蛋白质变性后，其原本的三级结构被破坏，导致蛋白质失去了原有的生物活性和功能，同时暴露出极性基团和疏水基团，这些基团来自蛋白质的氨基酸残基。

这些极性基团和疏水基团之间产生的吸引力会使得蛋白质簇集成团，形成凝聚物并相对于水相沉降。

当变性后的蛋白质在高温、高盐度、酸、碱等条件下进一步加重或复杂化况，可能会加速凝聚沉降的速度。因此，蛋白质变性后容易凝聚沉降。

蛋白质变性后会失去原有的构象，从而出现聚集现象，形成大分子团块，随后沉降。

这是因为蛋白质的构象状态对于蛋白质的溶解性和稳定性具有重要作用，当其失去原有的构象状态时，带有亲水性的氨基酸侧链暴露于外部水相中，从而导致不同蛋白质分子之间亲水性的相互作用，进而产生聚集现象。

聚集后的蛋白质大分子团块在受到离心等作用后，便会沉降形成沉淀。

蛋白质变性后，其原有的三维空间构象被破坏，导致蛋白质链上的非共价键（如氢键、离子键和范德华力等）失去稳定作用力，而分子间的静电排斥和范德华力作用仍然存在，从而导致蛋白质链间的相互交错和缠结。

这种交错和缠结的蛋白质，在水中形成大片沉淀，称为凝胶。因此，蛋白质的变性极大地影响了其物理和化学特性，促进蛋白质凝聚沉降。

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